العوامل المؤثرة على الإنزيمات

كتابة: دينا محمود آخر تحديث: 01 ديسمبر 2020 , 19:46

تعريف الإنزيم 

الإنزيمات عبارة عن محفزات بيولوجية تتكون من جزيئات بروتينية كبيرة ، إنها تسرع التفاعلات الكيميائية داخل الخلية ، يتكون الإنزيم من مجموعة من الأحماض الأمينية لسلسلة من الببتيدات بين بعضها البعض.

تشبه الإنزيمات المحفزات الكيميائية الأخرى ، يشاركون في رد الفعل دون أن يتأثروا بمعنى آخر ، تسرع التفاعلات الكيميائية داخل الخلايا دون أن تستهلك ، تتأثر الإنزيمات بتركيز أيون الهيدروجين (pH) ودرجة الحرارة ، وتعتبر الإنزيمات عالية النوعية مقارنة بالمحفزات الأخرى ، وكل إنزيم متخصص في مادة واحدة متفاعلة تسمى هذه المادة المتفاعلة الركيزة ، وهي متخصصة في نوع واحد من التفاعل أو بعض التفاعلات تقلل الإنزيمات طاقة التنشيط المطلوبة لبدء التفاعل بشكل جماعي ، هذه هي أهم خصائص الإنزيم ، وهناك عدة عوامل تؤثر على سرعة عمل الإنزيم ، مثل تركيز الإنزيم وتركيز الركيزة ودرجة الحرارة وتركيز أيون الهيدروجين (pH) ووجود المثبطات.

العوامل  المؤثرة على النشاط الإنزيمي

تركيز الأنزيم 

مع زيادة تركيز الإنزيم ، تزداد سرعة التفاعل بشكل متناسب ، تستخدم هذه الخاصية لتحديد أنشطة إنزيمات المصل أثناء تشخيص الأمراض.

تركيز الركيزة 

في حالة وجود كمية معينة من الإنزيم ، يزداد معدل التفاعل الإنزيمي مع زيادة تركيز الركيزة حتى الوصول إلى المعدل المحدد ، وبعد ذلك لا ينتج عن الزيادة الإضافية في تركيز الركيزة أي تغيير كبير في معدل التفاعل ، في هذه المرحلة ، يوجد قدر كبير من الركيزة بحيث ترتبط جميع المواقع النشطة للإنزيم بشكل أساسي بها.

بمعنى آخر ، جزيئات الإنزيم مشبعة بالركيزة ، لا يمكن أن تتفاعل جزيئات الركيزة الزائدة حتى تتفاعل الركيزة المرتبطة بالفعل بالإنزيمات وتحرر أو يتم إطلاقها دون تفاعل.

درجة الحرارة

طبيعة البروتين للإنزيمات تجعلها شديدة الحساسية للتغيرات الحرارية ، يحدث نشاط الإنزيم ضمن نطاق ضيق من درجات الحرارة مقارنة بالتفاعلات الكيميائية العادية ، كما رأيت ، كل إنزيم له درجة حرارة معينة يكون فيها أكثر نشاطًا ، هذه النقطة تسمى درجة الحرارة المثلى ، والتي تتراوح بين 37 إلى 40 درجة مئوية.

ينخفض ​​نشاط الإنزيم تدريجياً مع ارتفاع درجة الحرارة أكثر من درجة الحرارة المثلى حتى تصل إلى درجة حرارة معينة يتوقف عندها نشاط الإنزيم تمامًا بسبب تغير تركيبته الطبيعية ، من ناحية أخرى إذا انخفضت درجة الحرارة عن درجة الحرارة المثلى ، فإن نشاط الإنزيم ينخفض ​​حتى يصل الإنزيم إلى درجة حرارة دنيا يكون عندها نشاط الإنزيم أقل يتوقف نشاط الإنزيم تمامًا عند 0 درجة مئوية ، ولكن إذا ارتفعت درجة الحرارة مرة أخرى ، يتم إعادة تنشيط الإنزيم مرة أخرى ، وتعتبر أيضا من العوامل المؤثرة على الليسوسومات.

الرقم الهيدروجيني

جهد الهيدروجين (pH) هو أفضل قياس لتحديد تركيز أيون الهيدروجين (H + ) في محلول ، كما أنه يحدد ما إذا كان السائل حمضيًا أم أساسيًا أم متعادلًا ، بشكل عام تسمى جميع السوائل التي تحتوي على درجة حموضة أقل من 7 أحماض ، في حين أن السوائل التي تحتوي على درجة حموضة أعلى من 7 تسمى القواعد أو القلويات ، السوائل ذات الرقم الهيدروجيني 7 محايدة وتساوي حموضة الماء النقي عند 25 درجة مئوية ، يمكنك تحديد الرقم الهيدروجيني لأي محلول باستخدام مؤشرات الأس الهيدروجيني.

الإنزيمات عبارة عن مواد بروتينية تحتوي على مجموعات كربوكسيلية حمضية (COOH – ) ومجموعات أمينية أساسية (NH 2). لذلك ، تتأثر الإنزيمات بتغيير قيمة الأس الهيدروجيني.

كل إنزيم له قيمة pH يعمل بها بأقصى كفاءة تسمى pH الأمثل ، إذا كان الرقم الهيدروجيني أقل أو أعلى من الرقم الهيدروجيني الأمثل ، فإن نشاط الإنزيم ينخفض ​​حتى يتوقف عن العمل ، على سبيل المثال ، يعمل البيبسين عند درجة حموضة منخفضة ، أي أنه شديد الحموضة ، بينما يعمل التربسين عند درجة حموضة عالية ، أي أنه أساسي تعمل معظم الإنزيمات عند درجة حموضة 7.4 متعادلة.

تأثير المنشطات

تتطلب بعض الإنزيمات كاتيونات معدنية غير عضوية معينة ، مثل Mg 2+ و Mn 2+ و Zn 2+ و Ca 2+ و Co 2+ و Cu 2+ و Na + و K + وما إلى ذلك ، من أجل نشاطها الأمثل. نادرًا ما تكون الأنيونات مطلوبة أيضًا لنشاط الإنزيم ، مثل أيون الكلوريد (CI – ) للأميلاز.[1]

خصوصية الإنزيمات

تظهر الإنزيمات درجات مختلفة من الخصوصية وتنقسم كتالي:

خصوصية نسبية أو منخفضة 

في هذا النوع ، يعمل الإنزيم على ركائز متشابهة في التركيب وتحتوي على نفس النوع من الروابط على سبيل المثال ، الأميليز ، الذي يعمل على 1-4 جليكوسيد ، روابط في النشا ، والدكسترين والجليكوجين ، والليباز الذي يحلل روابط الإستر في دهون ثلاثية مختلفة.

خصوصية معتدلة أو بنيوية أو جماعية

في هذا النوع من الخصوصية ، يكون الإنزيم خاصًا ليس فقط بنوع الرابطة ولكن أيضًا بالبنية المحيطة به ، على سبيل المثال ، البيبسين هو إندوبيبتيداز الذي يحلل روابط الببتيد المركزية التي تنتمي فيها المجموعة الأمينية إلى الأحماض الأمينية العطرية ، مثل فينيل ألانين تيروزين وتريبتوفان ب التربسين هو إندوبيبتيداز الذي يحلل روابط الببتيد المركزية التي تنتمي المجموعة الأمينية إلى الأحماض الأمينية الأساسية.

خصوصية مطلقة أو عالية أو ركيزة

في هذا النوع من الخصوصية ، يعمل الإنزيم فقط على ركيزة واحدة مثل:

  • Uricase ، الذي يعمل فقط على حمض اليوريك.
  • Arginase  ، الذي يعمل فقط على الأرجينين.
  • الأنهيدراز الكربوني ، الذي يعمل فقط على حمض الكربونيك. 
  • اللاكتاز ، الذي يعمل على اللاكتوز.
  • سوكراز ، الذي يعمل على سكروز.
  •  مالتاز ، الذي يعمل على المالتوز.

الخصوصية البصرية أو المجسمة

في هذا النوع من الخصوصية ، الإنزيم خاص ليس فقط بالركيزة ولكن أيضًا بتكوينه البصري مثل:

  • يعمل حمض الامينو أوكسيديز فقط على الأحماض الأمينية.
  • يعمل أوكسيديز على الأحماض الأمينية Lفقط.
  • يعمل الجليكوزيداز فقط على نطاقات ألفا.
  • الجليكوسيد الموجودة في النشا والدكسترين.

خطوات عمل الإنزيم

  • يوجد الإنزيم والركيزة في نفس المنطقة ، تحتوي بعض المواقف على أكثر من جزيء ركيزة واحد سيتغيره الإنزيم.
  • يمسك الإنزيم بالركيزة في منطقة خاصة تسمى الموقع النشط ، يسمى هذا المزيج بمركب الإنزيم أو الركيزة  ، الإنزيمات محددة جدًا جدًا ولا تلتصق بأي جزيء ، الموقع النشط هو منطقة ذات شكل خاص من الإنزيم تتناسب مع الركيزة ، الموقع النشط يشبه مخلب الإمساك بالروبوت على خط التجميع ، يمكنه فقط التقاط جزء أو جزأين وهذا من ضمن خصائص الإنزيمات .
  • تحدث عملية تسمى التحفيز ، وهو عندما يتم تغيير الركيزة ، يمكن تحطيمها أو دمجها مع جزيء آخر لصنع شيء جديد ، وسوف يكسر أو يبني روابط كيميائية ، عند الانتهاء سيكون لديك الإنزيم / مجمع المنتجات.
  • يطلق الإنزيم المنتج ، وعندما يترك الإنزيم ، يعود إلى شكله الأصلي ، ثم يصبح جاهزًا للعمل على جزيء آخر من الركيزة.[3] [4]

زر الذهاب إلى الأعلى
إغلاق