ما العناصر التي توجد في ” الأحماض الامينية ؟ “

كتابة: اسراء حرب آخر تحديث: 04 أبريل 2021 , 22:09

الأحماض الأمينية

الأحماض الأمينية هي المونومرات التي تشكل البروتينات، ويحتوي كل حمض أميني على نفس البنية الأساسية، والتي تتكون من ذرة كربون مركزية تُعرف أيضًا باسم كربون ألفا (α) ويكون مرتبط بمجموعة أمينية (NH2)، ومجموعة كربوكسيل (COOH)، وذرة هيدروجين، وهناك اسماء 20 حمض أميني وأكثر من ذلك حيث لا يمكن حصرها.

في البيئة المائية للخلية تتأين كل من المجموعة الأمينية ومجموعة الكربوكسيل في ظل ظروف فسيولوجية، وكذلك الهياكل- NH3 + و -COO- على التوالي.

يحتوي كل حمض أميني أيضًا على ذرة أخرى أو مجموعة ذرات مرتبطة بالذرة المركزية المعروفة باسم المجموعة R.

تعطي هذه المجموعة R أو السلسلة الجانبية كل بروتينات الأحماض الأمينية خصائص محددة، بما في ذلك الحجم والقطبية ودرجة الحموضة.

وبنية الأحماض الأمينية تحتوي الأحماض الأمينية على كربون مركزي غير متماثل وهذا يظهر في الأطعمة عالية الأحماض الأمينية ترتبط به مجموعة أمينية ومجموعة كربوكسيل وذرة هيدروجين وسلسلة جانبية وهي مجموعة R.

هذا الحمض الأميني موحد، ولكن إذا تم وضعه في الماء عند درجة الحموضة 7، فإن مجموعته الأمينية ستلتقط هيدروجينًا آخر وشحنة موجبة، وسيخسر الهيدروكسيل الموجود في مجموعته الكربوكسيلية وسيحصل الهيدروجين على شحنة سالبة. [3]

العناصر التي توجد في الأحماض الامينية

يعتبر النيتروجين هو الذرة الرئيسية الموجودة في الأحماض الأمينية، وأهم العناصر الي توجد في الأحماض الامينية.

ولكن من المهم معرفة أنّ الأحماض الامينية هي مكون أساسي للبروتينات، و فوائد الأحماض الأمينية متقاربة مع فوائد البروتينات، ويمكن تعريف البروتينات على أنها مركبات ذات كتلة مولية عالية تتكون بشكل كبير أو كلي من سلاسل من الأحماض الأمينية.

وتتراوح كتلتها من عدة آلاف إلى عدة ملايين من الدالتون، بالإضافة إلى ذرات الكربون والهيدروجين والأكسجين، كما تحتوي جميع البروتينات على ذرات النيتروجين والكبريت، والعديد منها يحتوي أيضًا على ذرات الفوسفور وآثار من العناصر الأخرى.

تؤدي البروتينات مجموعة متنوعة من الأدوار في الكائنات الحية وغالبًا ما يتم تصنيفها حسب هذه الأدوار البيولوجية.

نسيج العضلات عبارة عن بروتين إلى حد كبير مثله مثل الجلد والشعر، كما وتوجد البروتينات في الدم والدماغ وحتى في مينا الأسنان.

يصنع كل نوع من الخلايا في أجسامنا بروتيناته المتخصصة، وكذلك البروتينات المشتركة لجميع الخلايا أو معظمها. [1]

تركيب الأحماض الأمينية

الأحماض الأمينية غير الأساسية هي تلك التي تصنعها الثدييات، بينما يجب الحصول على الأحماض الأمينية الأساسية من مصادر غذائية.

أدى التوافر الجاهز لهذه الأحماض الأمينية في الكائنات الحية الدنيا النباتات والكائنات الحية الدقيقة إلى تجنب الحاجة إلى استمرار الكائن الأعلى في إنتاجها.

تم اختيار مسارات تركيبها ويعتبر عدم الاضطرار إلى تصنيع عشرة أحماض أمينية إضافية وتنظيم تركيبها اقتصادًا كبيرًا.

وتعتبر المسارات التركيبية لهذه الأحماض الأمينية الأساسية في النباتات والكائنات الحية الدقيقة أكثر تعقيدًا بشكل عام من مسارات تخليق الأحماض الأمينية غير الأساسية وهي أيضًا خاصة بالأنواع.

يمكن تقسيم الأحماض الأمينية العشرين إلى مجموعتين من 10 أحماض أمينية وعشرة منها ضرورية و 10 غير ضرورية.

وهذا ليس في الحقيقة انقسامًا دقيقًا حيث يوجد تداخل بين المجموعتين، وهذا التداخل من خلال تصنيف الأحماض الأمينية بناءً على خصائص سلاسلها الجانبية المميزة على أنّها غير قطبية أو قطبية ولكنها غير مشحونة أو سالبة الشحنة أو موجبة الشحنة.

يمكن أن تعمل الأحماض الأمينية كحمض وقاعدة بسبب وجود المجموعات الوظيفية الأمينية والكربوكسيلية، كما أنّها من الممكن أنْ تتفاعل المجموعة الأمينية الخاصة بأحد الأحماض الأمينية مع مجموعة الكربوكسيل على حمض أميني آخر لتكوين رابطة ببتيدية تربط الأحماض الأمينية معًا.

ويمكن إضافة أحماض أمينية إضافية من خلال تكوين روابط ببتيدية إضافية، حيث تتم كتابة سلسلة من الأحماض الأمينية في الببتيد أو البروتين مع الحمض الأميني N-terminal أولاً والحمض الأميني C-terminal في النهاية. [2]

تصنيع الأحماض الأمينية

جميع الأحماض الأمينية وبالتحديد الجلايسين هي جزيئات أي أنها موجودة في شكلين غير متماثلين نشطين بصريًا يُطلق عليهما المتغيرات.

وهما الصورتان المرآيتان لبعضهما البعض، وهذه الخاصية مشابهة من الناحية المفاهيمية للعلاقة المكانية بين اليد اليسرى واليد اليمنى.

أحد المتغيرات هو D والأخرى L، ومن المهم ملاحظة أنّ الأحماض الأمينية الموجودة في البروتينات تمتلك دائمًا التكوين L فقط.

هذا يعكس حقيقة أنّ الإنزيمات المسؤولة عن تخليق البروتين قد تطورت لتستخدم فقط L-enantiomers.

توجد بعض الأحماض الأمينية D في الكائنات الحية الدقيقة، وخاصة في جدران خلايا البكتيريا وفي العديد من المضادات الحيوية، ومع ذلك لا يتم تصنيعها في الريبوسوم.

ميزة أخرى مهمة للأحماض الأمينية الحرة هي وجود مجموعة أساسية وحمضية في α-carbon.

تسمى المركبات مثل الأحماض الأمينية التي يمكن أن تكون بمثابة حمض أو قاعدة مذبذبة، وتحتوي المجموعة الأمينية الأساسية عادةً على pKa بين 9 و 10 بينما تحتوي مجموعة α-carboxyl الحمضية على pKa التي تكون عادةً قريبة من 2.

إنّ pKa للمجموعة هي قيمة الأس الهيدروجيني التي يتساوى عندها تركيز المجموعة المحولة بالبروتونات تلك الخاصة بالمجموعة غير المشغولة.

أو مثلًا عند درجة الحموضة الفسيولوجية حوالي 7-7.4، توجد الأحماض الأمينية الحرة إلى حد كبير على شكل أيونات ثنائية القطب.

أي حمض أميني حر وأي بروتين أيضًا عند درجة حموضة معينة يوجد في شكل ثنائية القطب، أي أن جميع الأحماض الأمينية وجميع البروتينات، عند تعرضها لتغيرات في درجة الحموضة، تمر عبر حالة يوجد فيها عدد متساوٍ من الشحنات الموجبة والسالبة على الجزيء. [2]

تفاعلات الأحماض الأمينية

يمكن أن توفر الطاقات الحرة للتفاعل بين سلاسل الأحماض الأمينية الجانبية في المساحات المحدودة نظرة ثاقبة للعوامل التي تتحكم في استقرار البروتين في المسام النانوية.

باستخدام محاكاة الديناميكيات الجزيئية لجميع الذرات، يظهر أن تفاعلات الأزواج الثلاثة بين السلاسل الجانبية كارهة للماء (Ala-Phe) ، والقطبية (Ser – Asn) والمشحونة (Lys – Glu) تتغير بشكل كبير في المسام النانوية المليئة بالماء والكراهية للماء، نسبة إلى المياه السائبة.

عندما يحتفظ المسام بالماء بكثافة كبيرة، فإن الزوج الكارهة للماء يتزعزع بشدة ويتم دفعه إلى فواصل كبيرة تتوافق مع عرض وطول المسام الأسطوانية.

مع انخفاض كثافة الماء ينخفض ​​تفضيل Ala و Phe على الحدود، ويفضل زوج الاتصال، كما يوضح النموذج الذي يفسر الحجم الذي يمكن الوصول إليه بواسطة Phe و Ala في المنطقة المستنفدة بالمذيبات بالقرب من حدود المسام نتائج المحاكاة.

في المسام فإن التفاعلات المرتبطة بالهيدروجين بين Ser و Asn لها اعتماد معزز على توجهاتها النسبية، مقارنةً بالمياه السائبة، وهذا التفاعل يدعى تفاعل اتحاد الحموض الأمينية مع بعضها.

عندما يتم تقييد السلاسل الجانبية لـ Lys و Glu لتكون جنبًا إلى جنب، بالتوازي مع بعضها البعض، يتم تعزيز تكوين جسر الملح في ثقب النانو.

بناءً على هذه النتائج نجادل ونوضح أنه بالنسبة لتسلسل برمائي عام، من المرجح أن يعزز الحبس الأسطواني الاستقرار الديناميكي الحراري بالنسبة إلى الكتلة.

تتواجد جميع الأحماض الأمينية وجميع البروتينات في الغالب في شكلها الكهروضوئي، وبطريقة أخرى هناك درجة حموضة وهي النقطة الكهربية حيث يكون للجزيء شحنة صفرية صافية وفيها يكون عدد متساوٍ من الشحنات الموجبة والسالبة، ولكن لا يوجد أس هيدروجيني يكون للجزيء عنده شحنة صفرية مطلقة أي حالة الغياب التام للشحنات الموجبة والسالبة.

أي أنّ الأحماض الأمينية والبروتينات تكون دائمًا في شكل أيون وهم دائما يحملون مجموعات مشحونة، وهذه الحقيقة مهمة للغاية في دراسة الكيمياء الحيوية للأحماض الأمينية والبروتينات. [3]

الوسوم

اترك تعليقاً

لن يتم نشر عنوان بريدك الإلكتروني. الحقول الإلزامية مشار إليها بـ *

زر الذهاب إلى الأعلى
إغلاق